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Digestion et absorption de structures protéiques à grande échelle

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À l'école, nous avons appris que toutes les protéines ingérées les protéines sont digérées par dénaturation et par décomposition de la macrostructure plus grande en peptides et en acides aminés si petits qu'ils peuvent être absorbés et qui sont ensuite réutilisés par le corps pour tout ce dont il a besoin de ces éléments de base. C'est soi-disant le destin de tous les grands blocs de protéines et c'est nécessaire car seuls les petits peptides et les acides aminés peuvent entrer dans le flux sanguin.

Bien que cela puisse être le cas pour la digestion normale des protéines, ce modèle peut s'avérer trop généralisé. Par exemple, si nous examinons certaines maladies à prions, il semble possible que l'agent causal de ces maladies soit les protéines infectieuses . Si ces protéines qui causent kuru , Creuzfeldt-Jakob , ESB peuvent être propagées par l'ingestion de matériel infecté, elles semblent alors “survivre” au processus de digestion.

Les modes de transmission de la tremblante sont débattus depuis de nombreuses années. Bien que la transmission expérimentale puisse prendre plusieurs formes, la transmission naturelle de la tremblante entre individus se fait par contact direct entre animaux et par contact avec une contamination environnementale (examiné dans Schneider et al., 2008). La tremblante est principalement acquise par voie orale, et le placenta et le liquide amniotique sont les sources les plus courantes d'infection orale, bien que les parties fœtales, les excréments et le lait aient tous montré une infectiosité (voir Schneider et al., 2008). De : K.S. MacLea : “What Makes a Prion : Infectious Proteins From Animals to Yeast” ](https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28109329), International Review of Cell and Molecular Biology, Volume 329, 2017, p227-276.

Le fait que les grandes protéines soient actives par voie orale semble contredire les principes de base de la digestion des protéines. Les questions qui se posent ici : Certaines protéines survivent-elles à la digestion humaine ? Quelles protéines survivent ? Comment ou pourquoi survivent-elles ?

En résumé : le modèle général de digestion et d'absorption des protéines est-il incomplet en ce qui concerne les structures protéiques plus grandes ? Wikipedia déclare simplement que

la PrP présente dans le matériel infectieux a une structure différente et est résistante aux protéases, les enzymes du corps qui peuvent normalement décomposer les protéines.

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Réponses (1)

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2018-11-01 00:07:40 +0000

Certaines protéines survivent-elles à la digestion humaine ?

Oui. Les prions sont des protéines mal repliées avec des structures tertiaires ou quaternaires anormales. Cela leur confère une résistance (dans une certaine mesure, du moins) aux protéases (1) .

De plus, les chercheurs pensent que les prions sont capables de se répliquer (2) , en modifiant la structure d'autres protéines.

En outre, Il a été démontré que de petites quantités de protéines intactes traversent effectivement le tractus gastro-intestinal chez les animaux et les humains adultes (3) , et que c'est un processus physiologiquement normal nécessaire pour le prélèvement d'antigènes par le tissu immunitaire sous-épithélial dans l'intestin. Ainsi, la résistance aux protéases et la capacité de se répliquer dans certaines conditions pourraient expliquer les chances qu'un prion traverse le tractus gastro-intestinal et infecte un individu. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24338008 2. http://www.nejm.org/doi/full/10.1056/NEJM199609193351218 3. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3060169

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